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Wie bestimmen die Wissenschaftler die Struktur eines NANOBODY?

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Wissenschaftler der NYU Abu Dhabi haben Geschichte geschrieben, indem sie die Kernspinresonanz (NMR) zur Bestimmung der Struktur eines Nanokörpers eingesetzt haben. Es ist das erste Mal, dass eine solche Technik in den Vereinigten Arabischen Emiraten für einen solchen Zweck eingesetzt wurde und bietet erhebliche Vorteile gegenüber den bisher bevorzugten Methoden wie Röntgen- oder Elektronenmikroskopie.

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Der fragliche Nanokörper, Nb23, ist ein kleines Protein, das nur in der Familie der Kameliden wie Alpakas, Kamelen und Lamas vorkommt. Nb23 ist in der Lage, Krankheiten wie Lupus, Lymphome und sogar Brustkrebs zu bekämpfen. Es wird angenommen, dass es eine bessere Lösung für therapeutische Behandlungsprogramme darstellt als im Labor hergestellte Proteine. Daher könnte jeder Fortschritt in unserem Verständnis seiner Funktionsweise für die Wissenschaft und die Medizin von großem Nutzen sein.

Unzulänglichkeiten der bestehenden Techniken

Traditionell werden die Strukturen von Nanokörperproteinen in festen Proben mit einer von zwei Techniken analysiert - Röntgenstrahlen oder Elektronenmikroskopie. Die erstgenannte Methode erfordert jedoch die Verwendung von Kristallen, die oft nur schwer auffindbar sind, um angemessen zu funktionieren. Beide Methoden konzentrieren sich jedoch nur auf den festen Zustand von Proteinen, was bedeutet, dass sie nur wenig darüber aussagen, wie sie sich verändern können, wenn sie eine flüssige Form annehmen.

Die Forscher der NYU Abu Dhabi suchten daher nach einer innovativen neuen Methode zur Bestimmung der Proteinstruktur eines Nanokörpers in flüssigem Zustand. Durch die Anwendung der NMR, die heute in einer Vielzahl von Bereichen eingesetzt wird, konnten sie detailliertere und genauere Informationen über die Struktur des Nanokörpers ermitteln.

Eine bahnbrechende Studie

Ihre in der Fachzeitschrift Molecules veröffentlichte Studie ist die erste ihrer Art in den Vereinigten Arabischen Emiraten. Da sich Proteine in ihrem flüssigen Zustand sowohl in ihrer Form als auch in ihrer Beweglichkeit von ihrem festen Zustand unterscheiden können, war es äußerst wichtig, eine Technik zu finden, mit der die Form genau analysiert werden kann.

Durch den Einsatz der NMR-Spektroskopie konnte das Team wichtige Informationen in einer Reihe von Schlüsselbereichen gewinnen. Neben der Identifizierung der Faktoren, die für die ordnungsgemäße Funktion des Antikörpers erforderlich sind, konnten sie auch einen Einblick in die spezifischen Veränderungen gewinnen, die auftreten, sobald der Nanokörper an das Zielprotein bindet. Schließlich konnten sie auch den Prozess der Krankheitsvorbeugung verfolgen, den der Nanokörper Nb23 auslöst.

Nanokörper sind monoklonalen Antikörpern vorzuziehen

Bisher beruhten die meisten medizinischen Behandlungspläne auf der Verwendung monoklonaler Antikörper. Diese künstlichen Proteine werden im Labor gezüchtet und sind so konzipiert, dass sie die Reaktion des Immunsystems auf schädliche Antigene, wie z. B. Viren, nachahmen. Allerdings können sie bei der Handhabung und Konservierung Probleme bereiten, und aufgrund ihrer Größe können sie bestimmte feste Gewebe möglicherweise nicht wirksam durchdringen.

Im Gegensatz dazu sind Nanokörper zehnmal kleiner, so dass sie viel leichter in das Zielgewebe eindringen können. Außerdem sind sie aufgrund ihres natürlichen Ursprungs biokompatibler mit dem betreffenden Gewebe und binden sich besser an dessen Proteine, während sie gleichzeitig stabiler und besser löslich sind. Damit sind sie ein interessanter Forschungszweig für künftige therapeutische Anwendungen.